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        激酶重組蛋白主要的結構特征分析

        更新時間:2021-07-26      瀏覽次數:1187
           激酶重組蛋白存在于哺乳動物真核細胞中。可通過調節糖原合成酶等蛋白因子,以及參與胞內經典的NF-rB信號通路等方式,調控癌細胞的分化、增殖與凋亡,通過參與單胺神經受體的行為調控作用在神經精神類疾病的發病機制中起到重要作用,同時還能通過Wnt通路以外的其他因子和通路介導神經退行性疾病的發生。
          蛋白磷酸化是多種信號轉導途徑中的重要環節,細胞內大部分重要的生命過程都涉及蛋白磷酸化。
          激酶重組蛋白的共同結構特征:
          1.保守的催化結構域/亞基;
          2.調節結構域/亞基;
          3.其他功能結構域。
          ☆催化結構域/亞基:
          催化核心含有12個高度保守的亞區。
          主要功能:
          與蛋白質或多肽底物結合;
          與磷酸供體ATP/GTP結合;
          轉移磷酸基到底物相應的氨基酸殘基上。
          ☆調節結構域/亞基:
          同源性較低。
          主要作用:
          調節酶的活性;
          靶向作用,與酶的亞細胞定位有關。

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